Пользовательского поиска
|
пространственная
структура белка определяет химические и биологические свойства белков.
В зависимости
от пространственной структуры, все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются
природой как структурный материал) и глобулярные
(ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).
Полипептидные
цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными
вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных
белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как
бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя
нитевидные структуры, и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки
плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они
образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки,
входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных
тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов;
кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же
классу белков относится белок натурального шелка — фиброин, — вязкая
сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую
нить. Этот белок имеет вытянутые полипептидные цепи, соединенные друг с другом
межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую
механическую прочность натурального шелка.
Пептидные цепи
глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких
шариков — глобул. Молекулы
глобулярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в
воде, причем вязкость их растворов невелика. Это, прежде всего, белки крови — гемоглобин,
альбумин, глобулин и др.
Следует
отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как
существует большое число белков с промежуточной структурой.
Свойства белка
могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты другой. Это объясняется
изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной
структуры белка, которая, в конечном счете, определяет его функции в организме.
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине — 51, в миоглобине — около 140. Поэтому и