Другое важнейшее свойство ферментов — термолабильность, т.е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70°C приводит к денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10°С реакция ускоряется в 2 – 3 раза, а при температурах близких к 0°С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.

Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то он «переваривал» бы стенку желудка, т.е. желудок «переваривал» бы сам себя.

Классификация ферментов

На Международном биохимическом съезде было принято, что ферменты должны классифицироваться по типу реакции, катализируемой ими. В названии фермента обязательно присутствует название субстрата, т.е. того соединения, на которое воздействует данный фермент, и окончание -аза (аргиназа катализирует гидролиз аргинина и т. д.).

По этому принципу все ферменты были разделены на 6 признаков:

1.               Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например каталаза:

2H₂O₂-->O₂+2H₂O

2.               Трансферазы — ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов.

3.               Гидролазы — ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза:

OH

/

R - O - P = O + H₂O --> ROH + H₃PO₄

\

OH

4.               Лиазы — ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем.

Например, отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой:

O O